Výzkumný tým Pavla Jungwirtha z Ústavu organické chemie a biochemie AV ČR (ÚOCHB) ve spolupráci s vědci z univerzity ve švédském Lundu objevili nový způsob, kterým se k sobě mohou vázat peptidy nebo bílkoviny. Výsledky jejich výzkumu nyní publikoval prestižní americký vědecký časopis Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA (PNAS).
Ze školy víme, že ionty nebo nabité skupiny nesoucí náboj stejného znaménka se odpuzují. Ve vodném prostředí je ale toto elektrostatické odpuzování výrazně sníženo a může být kompenzováno jinými molekulovými silami.
Toho využili vědci z Prahy a Lundu, kterým se podařilo najít nový vazebný motiv, kde se kladně nabité postranní řetězce argininových aminokyselin k sobě váží za přítomnosti záporně nabitých koncových skupin nebo postranních řetězců peptidů či bílkovin. Následně se podařilo identifikovat tento motiv u více než dvou set významných struktur v databázi bílkovin.
„Nově objevený vazebný způsob nám pomůže pochopit, proč peptidy s velkým obsahem argininů snadno procházejí buněčnou membránou a jak toho využít k efektivnímu transportu molekul léčiva do buňky,“ říká Pavel Jungwirth.
Skupina Pavla Jungwirtha tak zúročila dlouhodobý výzkum zaměřený na pochopení neobvyklých vlastností aminokyseliny argininu, jež se s nadsázkou v biochemických kruzích označují souhrnným názvem „argininová magie“.
Původní článek:
- Giulio Tesei, Mario Vazdar, Malene Ringkjøbing Jensen, Carolina Cragnell, Phil E. Mason, Jan Heyda, Marie Skepö, Pavel Jungwirth, and Mikael Lund. Self-association of a highly charged arginine-rich cell-penetrating peptide. PNAS 2017, 114 (43), 11428-11433. https://doi.org/10.1073/pnas.1712078114
